Spartacus' : L'armement de la biotechnologie Partie 5

Traduction MCT

"L'avancement non réglementé de la biotechnologie crée une nouvelle course aux armements et menace notre autonomie personnelle." - Spartacus

Un document mis en ligne sous le nom de "Spartacus" est devenu viral en 2021. La "lettre de Cov!d" résumait l'état de la "pandémie" à l'époque, dénonçant la soi-disant "science" attribuée à Cov!d-19 et aux va**ins. Depuis lors, Spartacus a rédigé plusieurs documents, dont "Cov!d-19 : A Web of Corruption" et une série en quatre parties "Cov!d-19 : Deep Dive".

Vous trouverez ci-dessous le dernier article publié par Spartacus, "The Weaponization of Biotech" :

"Après notre précédent article sur ce sujet, une personne hors site m'a demandé de citer des exemples spécifiques de biotechnologie qui pourraient être détournés à des fins néfastes, ou qui pourraient avoir une utilité en tant qu'outils militaires ou de renseignement clandestins. C'était une critique juste. J'ai énuméré un certain nombre de technologies susceptibles d'avoir de telles utilisations, mais je n'ai pas cité d'articles spécifiques pour étayer mon propos. Cet article vise à combler cette lacune."

Nous publions ce document de Spartacus par sections pour ceux qui ont du mal à trouver le temps de le lire en entier en une seule séance. Cet article est le cinquième de notre série.

Biofabrication in vivo

Avec certains nouveaux types de biotechnologie, il pourrait être possible d'"imprimer" de nouvelles structures à l'intérieur du corps en utilisant des processus biologiques.

Prenez, par exemple, les recherches d'Ehud Gazit sur l'utilisation d'unités amyloïdes répétées pour assembler des structures artificielles.

Chemical Society Reviews - Amyloïdes peptidiques et protéiques auto-assemblés : de la structure à la fonction sur mesure en nanotechnologie

Les nanostructures peptidiques et protéiques amyloïdes auto-assemblées ont traditionnellement été considérées comme des agrégats pathologiques impliqués dans les maladies neurodégénératives humaines. Plus récemment, ces nanostructures ont trouvé des applications intéressantes en tant que matériaux avancés dans les domaines de la biomédecine, de l'ingénierie tissulaire, des énergies renouvelables, de la science environnementale, de la nanotechnologie et de la science des matériaux, pour ne citer que quelques exemples. Dans toutes ces applications, la fonction finale dépend de : (i) des mécanismes spécifiques d'agrégation des protéines, (ii) de la structure hiérarchique des amyloïdes de protéines et de peptides, de l'échelle atomique à l'échelle mésoscopique, et (iii) des propriétés physiques des amyloïdes dans le contexte de leur environnement (biologique ou artificiel). Dans cette revue, nous discuterons des progrès récents réalisés dans le domaine des amyloïdes fonctionnels et artificiels et mettrons en évidence les liens entre les mécanismes de repliement, de dépliage et d'agrégation des protéines/peptides, avec la structure et la fonctionnalité des amyloïdes qui en résultent. Nous soulignons également les avancées actuelles dans la conception et la synthèse de matériaux biologiques et fonctionnels à base d'amyloïdes et identifions de nouveaux domaines potentiels dans lesquels les structures à base d'amyloïdes promettent de nouvelles percées.

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Dans un autre exemple, la formation de fibrilles (appelées nanofibres protéiques) par la fibronectine, protéine d'adhésion de la matrice extracellulaire (MEC), a été observée après incubation à 37 °C dans des mélanges eau/éthanol.94 Les fibrilles ont été utilisées comme échafaudages pour déposer des points quantiques (QD) à cœur-coquille CdSe-ZnS modifiés par le N-hydroxysulfosuccinimide (NHS), qui avaient des applications potentielles comme matériaux nanohybrides biophotoniques. Le fibrinogène forme également des fibrilles par incubation à pH 2, et celles-ci ont été utilisées comme modèles pour la biominéralisation.95

Science - Semi-conducteurs peptidiques auto-assemblés

Des études récentes ont révélé que plusieurs agrégats protéiques naturels possèdent des propriétés optiques semi-conductrices intrinsèques (15). Kaminski et al. ont démontré que lorsqu'ils sont excités à 405 nm, les assemblages de protéines mal repliées associés à des troubles neurodégénératifs peuvent présenter une émission fluorescente intrinsèque (16, 17). Cette autofluorescence sans marquage permet une évaluation quantitative de la cinétique des formations fibrillaires amyloïdes, éliminant le besoin d'un marquage extrinsèque, qui pourrait entraîner un encombrement stérique et d'autres perturbations pendant l'agrégation (16).

Les structures auto-assemblées constituées de peptides très courts, y compris des fragments de ces protéines amyloïdogènes, peuvent également présenter des propriétés semi-conductrices intrigantes car leurs bandes interdites sont comparables à celles des matériaux conventionnels (18). En outre, leur nature biodérivée et leur auto-assemblage rigide (19, 20) peuvent minimiser la cytotoxicité potentielle des éléments constitutifs (21), ce qui démontre la biocompatibilité des structures supramoléculaires. Les énantiomères déterminent la sensibilité enzymatique (type l) ou la résistance (type d) des auto-assemblages (22), ce qui sous-tend leur biodurabilité contrôlable. De même, la faible réductibilité des acides aminés implique une forte stabilité à l'oxydation des structures supramoléculaires (23). En raison de leur synthèse simple et peu coûteuse, ainsi que de leur facilité de modulation par rapport à leurs homologues plus grands, ces semi-conducteurs peptidiques auto-assemblés peuvent servir de candidats pour des nanostructures fonctionnelles interdisciplinaires avancées (24, 25).

Si l'on pouvait assembler des semi-conducteurs à partir de l'amyloïde dans le corps d'une personne de manière ordonnée et régulée, on pourrait assembler les composants d'un véritable bio-ordinateur dans le corps d'une personne.

C'est une étrange coïncidence que les protéines du SRAS-CoV-2 soient hautement amyloïdogènes.

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